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Fait marquant

Vers une meilleure compréhension de la structure des thylacoïdes


En collaboration avec des chercheurs du laboratoire Physiologie Cellulaire & Végétale de notre institut, nous venons d’effectuer la première analyse complète des protéines des sous-compartiment membranaires des thylacoïdes, un des trois compartiments principaux des chloroplastes, siège de la photosynthèse. Cette étude est stratégique en amont de l'amélioration des plantes ou des algues (adaptation au changement climatique, optimisation du rendement de la photosynthèse, production de biomasse ou de biocarburants…).

Publié le 30 septembre 2014
Sur Terre, l'énergie solaire est la source primordiale d'énergie. Les processus naturels présents chez certaines bactéries, les algues ou les plantes, ont depuis longtemps maîtrisé cette énergie au travers de la photosynthèse, un processus qui converti l’énergie solaire en énergie chimique. Chez les plantes, la photosynthèse a lieu dans un compartiment cellulaire nommé chloroplaste et, plus précisément, dans un réseau de membranes, les thylacoïdes.

Chez les eucaryotes, la photosynthèse a lieu dans le chloroplaste, un organite intracellulaire caractérisé par trois compartiments principaux : (i) l’enveloppe (double membrane qui délimite le chloroplaste lui-même) ; (ii) le stroma (phase aqueuse principalement composée de protéines solubles), et (iii) un système membranaire interne, les thylacoïdes qui contiennent des complexes protéiques majeurs. L’analyse protéomique, en replaçant les protéines dans un contexte fonctionnel, s’est révélée un outil de choix pour faire progresser la connaissance du rôle de ces trois différents compartiments dans le fonctionnement du chloroplaste [1, 2].

Or les membranes des thylacoïdes sont structurellement hétérogènes et contiennent elles-aussi des sous-compartiments. Ces membranes sont composées de régions empilées (les granas) et de régions non-empilées (les lamelles stromales). Les complexes protéiques majeurs de la photosynthèse ne sont pas distribués de façon homogène dans les thylacoïdes du fait de contraintes électrostatiques et stériques. Toutefois, aucune étude exhaustive de la composition protéique de ces deux sous-compartiments des thylacoïdes n’avait été réalisée.

Des chercheurs du laboratoire Physiologie Cellulaire & Végétale de notre institut, en collaboration avec des chercheurs de notre laboratoire, viennent d’effectuer une analyse complète des protéines des granas et des lamelles stromales [3]. En couplant approches de fractionnement subcellulaire et analyse protéomique semi-quantitative, ils ont été en mesure de déterminer la localisation d’environ 300 protéines des thylacoïdes. Les résultats obtenus suggèrent que la localisation des complexes photosynthétiques est beaucoup plus dynamique que celle proposée à ce jour. En effet, même s’ils sont préférentiellement rencontrés dans un sous-compartiment, certains de ces complexes présentent une double localisation qui était inattendue. De plus, leur composition en sous-unités protéiques diffère en fonction de leur localisation, suggérant l’existence de processus de régulation de la photosynthèse insoupçonnés.

Il a été démontré que les plantes s’adaptent à certains changements environnementaux (protection de l’excès de lumière ou optimisation de son absorption) grâce à la relocalisation de certains complexes collecteurs de lumière. Parmi les protéines identifiées dans cette étude, certaines constitueront d’excellents candidats d’études visant à identifier les régulateurs de ces processus d’adaptation.

Une meilleure connaissance de la dynamique et du contrôle de ces processus d’adaptation est stratégique en amont de l'amélioration des plantes ou des algues (adaptation au changement climatique, optimisation du rendement de la photosynthèse, production de biomasse ou de biocarburants…).

Vue au microscope électronique d’un chloroplaste et de ses trois principaux compartiments. 

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